Легкий ланцюг міозину 9

Легкий ланцюг міозину 9
Ідентифікатори
Символи	MYL9, LC20, MLC-2C, MLC2, MRLC1, MYRL2, myosin light chain 9, MMIHS4
Зовнішні ІД	OMIM: 609905 MGI: 2138915 HomoloGene: 21230 GeneCards: MYL9
Онтологія гена
Молекулярна функція	• calcium ion binding; • structural constituent of muscle; • зв'язування з іоном металу;
Клітинна компонента	• myosin complex; • гіалоплазма; • muscle myosin complex;
Біологічний процес	• platelet aggregation; • regulation of muscle contraction; • м'язове скорочення; • regulation of megakaryocyte differentiation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	10398
	98932
	ENSG00000101335
	ENSMUSG00000067818
	P24844
	Q9CQ19
	NM_181526; NM_006097
	NM_172118
	NP_006088; NP_852667
	NP_742116
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Легкий ланцюг міозину 9 (англ. Myosin light chain 9) – білок, який кодується геном MYL9, розташованим у людей на короткому плечі 20-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 172 амінокислот, а молекулярна маса — 19 827^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MSSKRAKAKT	TKKRPQRATS	NVFAMFDQSQ	IQEFKEAFNM	IDQNRDGFID
KEDLHDMLAS	LGKNPTDEYL	EGMMSEAPGP	INFTMFLTMF	GEKLNGTDPE
DVIRNAFACF	DEEASGFIHE	DHLRELLTTM	GDRFTDEEVD	EMYREAPIDK
KGNFNYVEFT	RILKHGAKDK	DD

A: Аланін
 C: Цистеїн
 D: Аспарагінова кислота
 E: Глутамінова кислота
 F: Фенілаланін
 G: Гліцин
 H: Гістидин
 I: Ізолейцин
 K: Лізин
 L: Лейцин
 M: Метіонін
 N: Аспарагін
 P: Пролін
 Q: Глутамін
 R: Аргінін
 S: Серин
 T: Треонін
 V: Валін
 
 Y: Тирозин

Цей білок за функціями належить до білкових моторів, міозинів, м'язових білків. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном кальцію.

Література[ред. | ред. код]

Kumar C.C., Mohan S.R., Zavodny P.J., Narula S.K., Leibowitz P.J. (1989). Characterization and differential expression of human vascular smooth muscle myosin light chain 2 isoform in nonmuscle cells. Biochemistry. 28: 4027—4035. PMID 2526655 DOI:10.1021/bi00435a059
Iwasaki T., Murata-Hori M., Ishitobi S., Hosoya H. (2001). Diphosphorylated MRLC is required for organization of stress fibers in interphase cells and the contractile ring in dividing cells. Cell Struct. Funct. 26: 677—683. PMID 11942626 DOI:10.1247/csf.26.677
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Tan I., Yong J., Dong J.M., Lim L., Leung T. (2008). A tripartite complex containing MRCK modulates lamellar actomyosin retrograde flow. Cell. 135: 123—136. PMID 18854160 DOI:10.1016/j.cell.2008.09.018
Tan I., Lai J., Yong J., Li S.F., Leung T. (2011). Chelerythrine perturbs lamellar actomyosin filaments by selective inhibition of myotonic dystrophy kinase-related Cdc42-binding kinase. FEBS Lett. 585: 1260—1268. PMID 21457715 DOI:10.1016/j.febslet.2011.03.054
Shoval Y., Berissi H., Kimchi A., Pietrokovski S. (2011). New modularity of DAP-kinases: alternative splicing of the DRP-1 gene produces a ZIPk-like isoform. PLoS ONE. 6: E17344—E17344. PMID 21408167 DOI:10.1371/journal.pone.0017344