TUBA1A

TUBA1A
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3HKC, 4X20, 3HKE, 3N2G, 4X1Y, 3N2K, 4X1I, 4X1K, 3HKB, 3HKD, 5JCO
Ідентифікатори
Символи	TUBA1A, B-ALPHA-1, LIS3, TUBA3, tubulin alpha 1a
Зовнішні ІД	OMIM: 602529 MGI: 98869 HomoloGene: 68498 GeneCards: TUBA1A
Пов'язані генетичні захворювання
	lissencephaly due to TUBA1A mutation
Реагує на сполуку
	velban, ixabepilone, plinabulin, vinblastine sulfate, patupilone, vincristine sulfate, dolastatin 10
Онтологія гена
Молекулярна функція	• nucleotide binding; • protein domain specific binding; • GTP binding; • structural molecule activity; • structural constituent of cytoskeleton; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • GO:0006184 GTPase activity;
Клітинна компонента	• цитоплазма; • recycling endosome; • гіалоплазма; • myelin sheath; • cytoplasmic microtubule; • cytoplasmic ribonucleoprotein granule; • мікротрубочка; • екзосома; • цитоскелет; • клітинне ядро; • microtubule cytoskeleton; • membrane raft; • neuromuscular junction;
Біологічний процес	• cytoskeleton-dependent intracellular transport; • поділ клітини; • G2/M transition of mitotic cell cycle; • microtubule-based process; • cytoskeleton organization; • ciliary basal body-plasma membrane docking; • regulation of G2/M transition of mitotic cell cycle; • microtubule cytoskeleton organization; • GO:0007067 мітоз; • GO:1904739 regulation of synapse organization;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ; ; ;
	Більше даних
Ортологи
	7846
	22142
	ENSG00000167552
	ENSMUSG00000072235
	Q71U36
	P68369
	NM_006009; NM_001270399; NM_001270400
	NM_011653
	NP_001257328; NP_001257329; NP_006000
	NP_035783
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

TUBA1A (англ. Tubulin alpha 1a) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 12-ї хромосоми.^[5] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 451 амінокислот, а молекулярна маса — 50 136^[6].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MRECISIHVG	QAGVQIGNAC	WELYCLEHGI	QPDGQMPSDK	TIGGGDDSFN
TFFSETGAGK	HVPRAVFVDL	EPTVIDEVRT	GTYRQLFHPE	QLITGKEDAA
NNYARGHYTI	GKEIIDLVLD	RIRKLADQCT	GLQGFLVFHS	FGGGTGSGFT
SLLMERLSVD	YGKKSKLEFS	IYPAPQVSTA	VVEPYNSILT	THTTLEHSDC
AFMVDNEAIY	DICRRNLDIE	RPTYTNLNRL	IGQIVSSITA	SLRFDGALNV
DLTEFQTNLV	PYPRIHFPLA	TYAPVISAEK	AYHEQLSVAE	ITNACFEPAN
QMVKCDPRHG	KYMACCLLYR	GDVVPKDVNA	AIATIKTKRT	IQFVDWCPTG
FKVGINYQPP	TVVPGGDLAK	VQRAVCMLSN	TTAIAEAWAR	LDHKFDLMYA
KRAFVHWYVG	EGMEEGEFSE	AREDMAALEK	DYEEVGVDSV	EGEGEEEGEE
Y

A: Аланін
 C: Цистеїн
 D: Аспарагінова кислота
 E: Глутамінова кислота
 F: Фенілаланін
 G: Гліцин
 H: Гістидин
 I: Ізолейцин
 K: Лізин
 L: Лейцин
 M: Метіонін
 N: Аспарагін
 P: Пролін
 Q: Глутамін
 R: Аргінін
 S: Серин
 T: Треонін
 V: Валін
 W: Триптофан
 
 Y: Тирозин

Кодований геном білок за функцією належить до фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ацетилювання, альтернативний сплайсинг. Білок має сайт для зв'язування з нуклеотидами, ГТФ. Локалізований у цитоплазмі, цитоскелеті.

Література[ред. | ред. код]

Hall J.L., Cowan N.J. (1985). Structural features and restricted expression of a human alpha-tubulin gene. Nucleic Acids Res. 13: 207—223. PMID 3839072 DOI:10.1093/nar/13.1.207
Crabtree D.V., Ojima I., Geng X., Adler A.J. (2001). Tubulins in the primate retina: evidence that xanthophylls may be endogenous ligands for the paclitaxel-binding site. Bioorg. Med. Chem. 9: 1967—1976. PMID 11504633 DOI:10.1016/S0968-0896(01)00103-1
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Cowan N.J., Dobner P., Fuchs E.V., Cleveland D.W. (1983). Expression of human alpha-tubulin genes: interspecies conservation of 3' untranslated regions. Mol. Cell. Biol. 3: 1738—1745. PMID 6646120 DOI:10.1128/MCB.3.10.1738
Valenstein M.L., Roll-Mecak A. (2016). Graded control of microtubule severing by tubulin glutamylation. Cell. 164: 911—921. PMID 26875866 DOI:10.1016/j.cell.2016.01.019
Nirschl J.J., Magiera M.M., Lazarus J.E., Janke C., Holzbaur E.L. (2016). Alpha-tubulin tyrosination and CLIP-170 phosphorylation regulate the initiation of dynein-driven transport in neurons. Cell Rep. 14: 2637—2652. PMID 26972003 DOI:10.1016/j.celrep.2016.02.046