ADGRA2

ADGRA2
Ідентифікатори
Символи	ADGRA2, G protein-coupled receptor 124, TEM5, GPR124, adhesion G protein-coupled receptor A2
Зовнішні ІД	OMIM: 606823 MGI: 1925810 HomoloGene: 13112 GeneCards: ADGRA2
Онтологія гена
Молекулярна функція	• G protein-coupled receptor activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding; • signal transducer activity; • transmembrane signaling receptor activity;
Клітинна компонента	• integral component of membrane; • cell surface; • клітинна мембрана; • мембрана; • cell projection; • Філоподія;
Біологічний процес	• positive regulation of endothelial cell migration; • G protein-coupled receptor signaling pathway; • cell surface receptor signaling pathway; • central nervous system development; • negative regulation of vascular endothelial growth factor signaling pathway; • sprouting angiogenesis; • regulation of angiogenesis; • endothelial cell migration; • regulation of chemotaxis; • Ангіогенез; • GO:0072468 сигнальна трансдукція; • regulation of establishment of blood-brain barrier;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Шаблон експресії
	; ;
	Більше даних
Ортологи
	25960
	78560
	ENSG00000020181
	ENSMUSG00000031486
	Q96PE1
	Q91ZV8
	NM_032777
	NM_054044
	NP_116166
	NP_473385
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

ADGRA2 (англ. Adhesion G protein-coupled receptor A2) – білок, який кодується однойменним геном, розташованим у людей на короткому плечі 8-ї хромосоми.^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 1 338 амінокислот, а молекулярна маса — 142 647^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MGAGGRRMRG	APARLLLPLL	PWLLLLLAPE	ARGAPGCPLS	IRSCKCSGER
PKGLSGGVPG	PARRRVVCSG	GDLPEPPEPG	LLPNGTVTLL	LSNNKITGLR
NGSFLGLSLL	EKLDLRNNII	STVQPGAFLG	LGELKRLDLS	NNRIGCLTSE
TFQGLPRLLR	LNISGNIFSS	LQPGVFDELP	ALKVVDLGTE	FLTCDCHLRW
LLPWAQNRSL	QLSEHTLCAY	PSALHAQALG	SLQEAQLCCE	GALELHTHHL
IPSLRQVVFQ	GDRLPFQCSA	SYLGNDTRIR	WYHNRAPVEG	DEQAGILLAE
SLIHDCTFIT	SELTLSHIGV	WASGEWECTV	SMAQGNASKK	VEIVVLETSA
SYCPAERVAN	NRGDFRWPRT	LAGITAYQSC	LQYPFTSVPL	GGGAPGTRAS
RRCDRAGRWE	PGDYSHCLYT	NDITRVLYTF	VLMPINASNA	LTLAHQLRVY
TAEAASFSDM	MDVVYVAQMI	QKFLGYVDQI	KELVEVMVDM	ASNLMLVDEH
LLWLAQREDK	ACSRIVGALE	RIGGAALSPH	AQHISVNARN	VALEAYLIKP
HSYVGLTCTA	FQRREGGVPG	TRPGSPGQNP	PPEPEPPADQ	QLRFRCTTGR
PNVSLSSFHI	KNSVALASIQ	LPPSLFSSLP	AALAPPVPPD	CTLQLLVFRN
GRLFHSHSNT	SRPGAAGPGK	RRGVATPVIF	AGTSGCGVGN	LTEPVAVSLR
HWAEGAEPVA	AWWSQEGPGE	AGGWTSEGCQ	LRSSQPNVSA	LHCQHLGNVA
VLMELSAFPR	EVGGAGAGLH	PVVYPCTALL	LLCLFATIIT	YILNHSSIRV
SRKGWHMLLN	LCFHIAMTSA	VFAGGITLTN	YQMVCQAVGI	TLHYSSLSTL
LWMGVKARVL	HKELTWRAPP	PQEGDPALPT	PSPMLRFYLI	AGGIPLIICG
ITAAVNIHNY	RDHSPYCWLV	WRPSLGAFYI	PVALILLITW	IYFLCAGLRL
RGPLAQNPKA	GNSRASLEAG	EELRGSTRLR	GSGPLLSDSG	SLLATGSARV
GTPGPPEDGD	SLYSPGVQLG	ALVTTHFLYL	AMWACGALAV	SQRWLPRVVC
SCLYGVAASA	LGLFVFTHHC	ARRRDVRASW	RACCPPASPA	APHAPPRALP
AAAEDGSPVF	GEGPPSLKSS	PSGSSGHPLA	LGPCKLTNLQ	LAQSQVCEAG
AAAGGEGEPE	PAGTRGNLAH	RHPNNVHHGR	RAHKSRAKGH	RAGEACGKNR
LKALRGGAAG	ALELLSSESG	SLHNSPTDSY	LGSSRNSPGA	GLQLEGEPML
TPSEGSDTSA	APLSEAGRAG	QRRSASRDSL	KGGGALEKES	HRRSYPLNAA
SLNGAPKGGK	YDDVTLMGAE	VASGGCMKTG	LWKSETTV

A: Аланін
 C: Цистеїн
 D: Аспарагінова кислота
 E: Глутамінова кислота
 F: Фенілаланін
 G: Гліцин
 H: Гістидин
 I: Ізолейцин
 K: Лізин
 L: Лейцин
 M: Метіонін
 N: Аспарагін
 P: Пролін
 Q: Глутамін
 R: Аргінін
 S: Серин
 T: Треонін
 V: Валін
 W: Триптофан
 
 Y: Тирозин

Кодований геном білок за функціями належить до рецепторів, g-білокспряжених рецепторів, білків внутрішньоклітинного сигналінгу, фосфопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як ангіогенез, альтернативний сплайсинг. Локалізований у клітинній мембрані, мембрані, клітинних відростках.

Література[ред. | ред. код]

Nagase T., Kikuno R., Ishikawa K., Hirosawa M., Ohara O. (2000). Prediction of the coding sequences of unidentified human genes. XVII. The complete sequences of 100 new cDNA clones from brain which code for large proteins in vitro. DNA Res. 7: 143—150. PMID 10819331 DOI:10.1093/dnares/7.2.143
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 DOI:10.1101/gr.2596504
Fredriksson R., Gloriam D.E.I., Hoeglund P.J., Lagerstroem M.C., Schioeth H.B. (2003). There exist at least 30 human G-protein-coupled receptors with long Ser/Thr-rich N-termini. Biochem. Biophys. Res. Commun. 301: 725—734. PMID 12565841 DOI:10.1016/S0006-291X(03)00026-3
Vallon M., Aubele P., Janssen K.P., Essler M. (2012). Thrombin-induced shedding of tumour endothelial marker 5 and exposure of its RGD motif are regulated by cell-surface protein disulfide-isomerase. Biochem. J. 441: 937—944. PMID 22013897 DOI:10.1042/BJ20111682
Vallon M., Essler M. (2006). Proteolytically processed soluble tumor endothelial marker (TEM) 5 mediates endothelial cell survival during angiogenesis by linking integrin alpha(v)beta3 to glycosaminoglycans. J. Biol. Chem. 281: 34179—34188. PMID 16982628 DOI:10.1074/jbc.M605291200
Lee H., Lin M.C., Kornblum H.I., Papazian D.M., Nelson S.F. (2014). Exome sequencing identifies de novo gain of function missense mutation in KCND2 in identical twins with autism and seizures that slows potassium channel inactivation. Hum. Mol. Genet. 23: 3481—3489. PMID 24501278 DOI:10.1093/hmg/ddu056