Дигідроліпоїлдегідрогеназа

Дигідрополіаміддегідрогеназа
Наявні структури
PDB	Пошук ортологів: PDBe RCSB
Список кодів PDB
	3RNM, 1ZMC, 1ZMD, 1ZY8, 2F5Z
Ідентифікатори
Символи	DLD, DLDD, DLDH, E3, GCSL, LAD, PHE3, dihydrolipoamide dehydrogenase, Dihydrolipoamide dehydrogenase, OGDC-E3
Зовнішні ІД	OMIM: 238331 MGI: 107450 HomoloGene: 84 GeneCards: DLD
Онтологія гена
Молекулярна функція	• flavin adenine dinucleotide binding; • NAD binding; • dihydrolipoyl dehydrogenase activity; • oxidoreductase activity; • pyruvate dehydrogenase (NAD+) activity; • lipoamide binding; • oxidoreductase activity, acting on a sulfur group of donors, NAD(P) as acceptor; • electron transfer activity; • GO:0001948, GO:0016582 protein binding;
Клітинна компонента	• oxoglutarate dehydrogenase complex; • myelin sheath; • pyruvate dehydrogenase complex; • війка; • acrosomal matrix; • нуклеоплазма; • мітохондріальний матрикс; • мітохондрія; • Акросома; • GO:0016023 cytoplasmic vesicle; • motile cilium; • cell projection; • клітинне ядро;
Біологічний процес	• mitochondrial acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate; • regulation of membrane potential; • GO:0010260 старіння людини; • branched-chain amino acid catabolic process; • цикл трикарбонових кислот; • 2-oxoglutarate metabolic process; • lysine catabolic process; • regulation of acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate; • cell redox homeostasis; • протеоліз; • lipoate metabolic process; • dihydrolipoamide metabolic process; • гаструляція; • pyruvate metabolic process; • sperm capacitation; • acetyl-CoA biosynthetic process from pyruvate; • mitochondrial electron transport, NADH to ubiquinone; • cellular nitrogen compound metabolic process; • histone succinylation;
	Джерела:Amigo / QuickGO
Ортологи
	1738
	13382
	ENSG00000091140
	ENSMUSG00000020664
	P09622
	O08749
	NM_001289752; NM_000108; NM_001289750; NM_001289751
	NM_007861
	NP_000099; NP_001276679; NP_001276680; NP_001276681
	NP_031887
	Вікідані
Див./Ред. для людей	Див./Ред. для мишей

Дигідроліпоїлдегідрогеназа (англ. Dihydrolipoamide dehydrogenase) – білок, який кодується геном DLD, розташованим у людей на короткому плечі 7-ї хромосоми. ^[3] Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 509 амінокислот, а молекулярна маса — 54 177^[4].

Послідовність амінокислот

10	20	30	40	50
MQSWSRVYCS	LAKRGHFNRI	SHGLQGLSAV	PLRTYADQPI	DADVTVIGSG
PGGYVAAIKA	AQLGFKTVCI	EKNETLGGTC	LNVGCIPSKA	LLNNSHYYHM
AHGKDFASRG	IEMSEVRLNL	DKMMEQKSTA	VKALTGGIAH	LFKQNKVVHV
NGYGKITGKN	QVTATKADGG	TQVIDTKNIL	IATGSEVTPF	PGITIDEDTI
VSSTGALSLK	KVPEKMVVIG	AGVIGVELGS	VWQRLGADVT	AVEFLGHVGG
VGIDMEISKN	FQRILQKQGF	KFKLNTKVTG	ATKKSDGKID	VSIEAASGGK
AEVITCDVLL	VCIGRRPFTK	NLGLEELGIE	LDPRGRIPVN	TRFQTKIPNI
YAIGDVVAGP	MLAHKAEDEG	IICVEGMAGG	AVHIDYNCVP	SVIYTHPEVA
WVGKSEEQLK	EEGIEYKVGK	FPFAANSRAK	TNADTDGMVK	ILGQKSTDRV
LGAHILGPGA	GEMVNEAALA	LEYGASCEDI	ARVCHAHPTL	SEAFREANLA
ASFGKSINF

A: Аланін
 C: Цистеїн
 D: Аспарагінова кислота
 E: Глутамінова кислота
 F: Фенілаланін
 G: Гліцин
 H: Гістидин
 I: Ізолейцин
 K: Лізин
 L: Лейцин
 M: Метіонін
 N: Аспарагін
 P: Пролін
 Q: Глутамін
 R: Аргінін
 S: Серин
 T: Треонін
 V: Валін
 W: Триптофан
 
 Y: Тирозин

Цей білок за функцією належить до оксидоредуктаз. Білок має сайт для зв'язування з НАД, ФАД, флавопротеїном. Локалізований у мітохондрії, клітинних відростках, війках, цитоплазматичних везикулах.

Література

Feigenbaum A.S., Robinson B.H. (1993). The structure of the human dihydrolipoamide dehydrogenase gene (DLD) and its upstream elements. Genomics. 17: 376—381. PMID 8406489 doi:10.1006/geno.1993.1335
The status, quality, and expansion of the NIH full-length cDNA project: the Mammalian Gene Collection (MGC). Genome Res. 14: 2121—2127. 2004. PMID 15489334 doi:10.1101/gr.2596504
Johanning G.L., Morris J.I., Madhusudhan K.T., Samols D., Patel M.S. (1992). Characterization of the transcriptional regulatory region of the human dihydrolipoamide dehydrogenase gene. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 89: 10964—10968. PMID 1332063 doi:10.1073/pnas.89.22.10964
Hiromasa Y., Fujisawa T., Aso Y., Roche T.E. (2004). Organization of the cores of the mammalian pyruvate dehydrogenase complex formed by E2 and E2 plus the E3-binding protein and their capacities to bind the E1 and E3 components. J. Biol. Chem. 279: 6921—6933. PMID 14638692 doi:10.1074/jbc.M308172200
Mitra K., Rangaraj N., Shivaji S. (2005). Novelty of the pyruvate metabolic enzyme dihydrolipoamide dehydrogenase in spermatozoa: correlation of its localization, tyrosine phosphorylation, and activity during sperm capacitation. J. Biol. Chem. 280: 25743—25753. PMID 15888450 doi:10.1074/jbc.M500310200
Babady N.E., Pang Y.P., Elpeleg O., Isaya G. (2007). Cryptic proteolytic activity of dihydrolipoamide dehydrogenase. Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 104: 6158—6163. PMID 17404228 doi:10.1073/pnas.0610618104