Chymotrypsyna

Chymotrypsynogen B1

Chymotrypsyna (EC 3.4.21.1^[1]) – proteolityczny enzym trawienny, produkowany przez trzustkę (jako proenzym chymotrypsynogen) i wchodzący w skład soku trzustkowego. Zostaje uczynniony przez trypsynę. Wykazuje maksimum aktywności przy pH 8-9. Od trypsyny odróżnia go to, że nie powoduje krzepnięcia krwi.

Chymotrypsyna należy do hydrolaz i w jelicie cienkim trawi łańcuchy peptydowe białek.

Chymotrypsyna hydrolizuje wiązania peptydowe po karboksylowej stronie aminokwasów zawierających aromatyczny łańcuch boczny, oraz rozgałeziony alifatyczny łańcuch boczny:

• metioniną
• tryptofanem,
• fenyloalaniną,
• tyrozyną.
• leucyną,

Chymotrypsynogen, produkowany jako prekursorowy zymogen, jest polipeptydem złożonym z 245 reszt aminokwasowych. Proces aktywacji tego proenzymu polega na proteolitycznym wycięciu dwóch dipeptydów poprzez przecięcie wiązań Leu(13) i Arg(15) oraz Tyr(146) i Arg(148) przez trypsynę (a następnie inne uczynnione cząsteczki chymotrypsyny). Ostateczna czynna cząsteczka chymotrypsyny, która powstaje przez stabilizację cząsteczki przez połączenie 3 części przez 2 mostki dwusiarczkowe, określana jest jako α-chymotrypsyna.

Mechanizm hydrolizy ukazuje zasady katalizy kowalencyjnej i katalizy kwasowo-zasadowej

Przypisy[edytuj | edytuj kod]