L-selectina
| L-selectina | |
|---|---|
 | |
| Gene | |
| Locus | Chr. 1 q24.2 |
| Proteina | |
| Massa molecolare (u) | 42 187 |
| UniProt | P14151 |
La L-selectina (conosciuta anche come CD62L o SELL) è una molecola di adesione cellulare che appartiene alla famiglia delle selectine; essa è espressa sulla superficie cellulare dei leucociti (in particolare sui linfociti e sui monociti) e permette, in un primo stadio della reazione infiammatoria, l'adesione di tali leucociti alle pareti endoteliali dei vasi sanguigni.[1] La L-selectina è una glicoproteina che ha la capacità di riconoscere gruppi carboidrati, come il sialil-Lewis X, e di contrarre legami deboli con questi ultimi.
Ruolo nella diapedesi leucocitaria[modifica | modifica wikitesto]
I leucociti, quando sono inattivi, presentano grandi quantità di L-selectina espressa sulla superficie cellulare. Nel corso della risposta immunitaria, la L-selectina permette le prime interazioni tra i leucociti e le cellule dell'endotelio vascolare. Durante lo sviluppo di queste interazioni, i leucociti migrano verso le cellule endoteliali, a causa delle adesioni promosse dalla stessa L-selectina, le quali sono però inizialmente poco stabili;[2] l'intervento successivo di altre molecole di adesione cellulare, come alcune integrine, permettono l'aumento della stabilità delle interazioni tra endotelio e leucociti. Una volta che questi ultimi sono tanto adesi da arrestarsi completamente, inizia la migrazione leucocitaria verso il tessuto infettato e così il processo infiammatorio può avere luogo. Questa migrazione cellulare è detta diapedesi.
Nel caso specifico dei linfociti, se uno stato infettivo rende necessario la loro attivazione, la L-selectina si occupa di condurli negli organi linfatici secondari (in particolar modo nei linfonodi), dove queste cellule possono incontrare il loro specifico antigene e, conseguentemente, attivarsi e proliferare.
Regolazione[modifica | modifica wikitesto]
La L-selectina è regolata da vari meccanismi; uno di essi è il clivaggio proteolitico effettuato da una peptidasi, ADAM17 (una metalloproteasi),[3] che taglia la L-selectina in una porzione vicina alla membrana cellulare, dando origine alla sL-Sel, ossia la forma solubile della L-selectina.[1]
Note[modifica | modifica wikitesto]
- ^ a b (ES) Gaddi E, Barbaryski J, Cantisano C et al., Comportamiento de la forma soluble de L-selectina en el HIV pediátrico, in Medicina, vol. 61, Buenos Aires, 2001, pp. 413-416. URL consultato il 30 marzo 2023.
- ^ (ES) Gaddi E, Quiroz H et al., Expresión de L-selectina en linfocitos T y neutrófilos de niños infectados con HIV, in Medicina, vol. 65, n. 2, Buenos Aires, 2005, pp. 131-137, ISSN 0025-7680. URL consultato il 30 marzo 2023.
- ^ (EN) ADAM17 but Not ADAM10 Mediates Tumor Necrosis Factor-α and L-Selectin Shedding from Leukocyte Membranes, in Antisense Nucleic Acid Drug Dev., vol. 11, n. 2, aprile 2001, pp. 107-116.
