Dihydrolipoyl-Transacetylase

Dihydrolipoyl-Transacetylase
	PDB 1Y8O
Eigenschaften des menschlichen Proteins
Masse/Länge Primärstruktur	561 Aminosäuren
Kofaktor	2 Lipoat
Bezeichner
Gen-Name	DLAT
Externe IDs	OMIM: 608770; UniProt: P10515; MGI: 2385311;
Enzymklassifikation
EC, Kategorie	2.3.1.12, Transferase
Reaktionsart	Übertragung eines Acetylrests
Substrat	Acetyl-CoA + Enzym-N(6)-(Dihydrolipoyl)lysin
Produkte	CoA + Enzym-N(6)-(S-Acetyldihydrolipoyl)lysin
Vorkommen
Homologie-Familie	Hovergen
Übergeordnetes Taxon	Lebewesen

Die Dihydrolipoyl-Transacetylase (E2, korrekt Dihydrolipoyllysinrest-Acetyltransferase, auch Dihydrolipoamid-S-Acetyltransferase, PDHE2) ist das Enzym, das in allen Lebewesen als Untereinheit E2 des Pyruvat-Dehydrogenase-Komplexes (PDH) fungiert und so unentbehrlich für die Aufrechterhaltung der Glykolyse und des Citratzyklus ist. Innerhalb des PDH hat E2 die Aufgabe der Übertragung des Acetylrests von Acetyl-CoA auf den an PDH gebundenen Liponsäure-Kofaktor und zurück. PDHE2 ist beim Menschen das Autoallergen bei primär biliärer Zirrhose, einer Autoimmunkrankheit. Mutationen im DLAT-Gen sind ursächlich bei bestimmten Formen des Pyruvatdehydrogenase-Mangels.^[1]

Bei der primär biliären Zirrhose wird vermutlich zunächst E2 durch in der Umgebung vorkommendes Methyloctinoat modifiziert, worauf es zu einem so starken Antigen wird, dass bei der Apoptose auch Antikörper gegen normales E2 gebildet werden.^[2]^[3]

Einzelnachweise[Bearbeiten | Quelltext bearbeiten]

↑ UniProt P10515
↑ Amano K, Leung PS, Rieger R, et al.: Chemical xenobiotics and mitochondrial autoantigens in primary biliary cirrhosis: identification of antibodies against a common environmental, cosmetic, and food additive, 2-octynoic acid. In: J. Immunol. 174. Jahrgang, Nr. 9, Mai 2005, S. 5874–83, PMID 15845458 (jimmunol.org).
↑ English JS, Rycroft RJ: Allergic contact dermatitis from methyl heptine and methyl octine carbonates. In: Contact Dermatitis. 18. Jahrgang, Nr. 3, März 1988, S. 174–5, PMID 2966714.