Lipasa

Infotaula de proteïnaLipasa
Substànciafamília d'enzims Modifica el valor a Wikidata

Una lipasa és un tipus d'enzim hidrolasa que catalitza la hidròlisi dels triglicèrids en àcids grassos lliures i glicerol. Aquests enzims són produïts per diversos organismes com ara animals, plantes i microorganismes.[1] En els humans, es troba a les secrecions pancreàtiques i a l'estómac i participa en la digestió i el metabolisme dels greixos.

Aquests enzims tenen una gran importància en la indústria gràcies a la seva estabilitat en solvents orgànics, la gran varietat de substrats, la seva selectivitat, l'habilitat de catalitzar reaccions sense addicionar cofactors i son fàcilment produïdes i actives en condicions ambientals.[1] Tenen diverses aplicacions com ara en la fabricació de detergents, cosmètica, perfumeria, i en la indústria alimentària com ara en els productes làctics (llet i formatges), en les fleques per a millorar els aromes, en la fabricació de begudes o menjars per a nadons.[2]

Nomenclatura enzimàtica[modifica]

Existeix un codi enzimàtic per a cada tipus d'enzim (número EC), basat en les reaccions químiques que catalitzen. Tot i així, la nomenclatura enzimàtica de la lipasa pot variar depenent del seu origen i classificació, però els tres primers dígits son els mateixos i només variarà l'últim (EC 3.1.1.X) [3]. La lipasa pancreàtica humana (triacilglicerol lipasa) és la següent nomenclatura, EC 3.1.1.3 [4]. Aquesta classificació es regeix segons el següent criteri: [5]

  • Tipus de reacció que catalitzen (classe): pertany al grup de les hidrolases (classe 3) ja que catalitza reaccions d'hidròlisi, és a dir, de degradació mitjançant aigua com a reactiu.
  • Tipus d'enllaç que hidrolitzen (subclasse): enllaços èster (subclasse 1) indica que l'enzim catalitza la hidròlisi d'enllaços èster.
  • Naturalesa del centre actiu (sub-subclasse): èster carboxílic (sub-subclasse 1): indica que l'enzim catalitza la hidròlisi d'enllaços èster en alcohols i àcids carboxílics.[6]
  • Número de sèrie que s'atorga a l'enzim: l'últim dígit varia segons l'enzim específic i el seu tipus de substrat.

Funció[modifica]

La digestió dels lípids és un procés complex que ocorre en la cavitat bucal, gàstrica i intestinal de l'ésser humà. El 90 per cent de la ingesta de lípids està constituït per triacilglicerols de cadena llarga. Només el 10 per cent correspon a àcids grassos de cadena mitjana. L'organisme humà dona un tractament molt diferent dels triacilglicerols amb àcids grassos de cadena llarga i els de cadena mitjana. El procés d'hidròlisi dels triacilglicerols requereix la participació de diverses lipases i de cofactors, hormones i sals biliars que són necessaris per a l'activitat específica de cadascuna d'elles.[7]

Durant la digestió, s'encarreguen de disgregar els lípids dels aliments al llarg de tracte digestiu per permetre'n la seva absorció (lipasa gàstrica). També és cabdal en la hidròlisi dels triacilglicerols a l'exterior del teixit adipós per permetre l'entrada dels àcids grassos a l'interior del teixit i poder-los acumular com a reserva.

La digestió dels triacilglicerols de cadena llarga per les lipases resulta incompleta i tendeixen a quedar β-monoglicèrids (glicerol + àcid gras en posició β) a part dels àcids grassos lliures. Després de l'acció de les lipases segueixen essent insolubles i necessiten l'ajuda de sals biliars i lectines per poder formar micel·les i travessar la capa d'aigua. En canvi, els triacilglicerols de cadena mitjana poden difondre's a través de la capa d'aigua no agitada i ingressar a l'enteròcit com a triacilglicerols transformant-se posteriorment en àcids grassos gràcies a l'acció de les lipases. La resta són sotmesos a l'acció de lipases, però la seva digestió és més completa que en els triacilglicerols de cadena llarga i queda molt poca quantitat de β monoglicèrids. Els àcids i els β-monoglicèrids resultants de l'acció de les lipases no requereixen micel·les per entrar a l'enteròcit, sinó que difonen.[8]

Després de l'actuació de la lipasa salival comença a actuar la lipasa gàstrica, i entre les dues contribueixen al 15 per cent de la digestió de lípids, deixant així el 85 per cent per la lipasa pancreàtica, per tant, això mostra que la lipasa salival i la gàstrica són prescindibles. S'ha descrit que les característiques estructurals i catalítiques de la lipasa gàstrica, que és secretada per la mucosa d'aquest òrgan, són similars a la de la lipasa salival i en general es considera ambdós enzims com una sola unitat estructural i hidrolítica. El destí metabòlic dels àcids grassos alliberats per la lipasa salival-gàstrica en l'estómac dependrà de la mida de la cadena hidrocarbonada. Els àcids grassos de cadena curta (C4-C10) i que són solubles en el contingut gàstric, seran absorbits en aquest òrgan, essent transportats, units a l'albúmina a través de la sang per les venes tributàries de la vena porta i llavors a través d'aquesta quasi exclusivament al fetge, on seran utilitzats principalment amb fins energètics. Això significa que els triacilglicerols que contenen àcids grassos de cadena curta en la posició sn-3, constituiran una aportació energètica de molt ràpida disposició metabòlica després de l'activitat de la lipasa salival-gàstrica. Aquest enzim ja s'activa en el nounat i es considera que té un rol molt important en la desestructuració del glòbul gras làctic per facilitar l'acció hidrolítica de la lipasa làctica. Els altres productes de la hidròlisi; àcids grassos lliures C12 o més, sn-1 i sn-2 diglicèrids i una proporció de sn-2 monoglicèrids, continuaran el seu trànsit cap a la primera porció de l'intestí prim on es produirà un canvi del pH i s'enfrontaran a les accions hidrolítiques dels enzims lipasa pancreàtica i carboxil èster hidrolasa, també d'origen pancreàtic.[8]

També catalitzen una àmplia varietat de reaccions de síntesti com son l'esterificació i la transesterificació. Aquestes reaccions es donen en condicions termodinàmicament favorables, és a dir, a baixa activitat d'aigua.

Finalment, també son capaces d'expressar altres activitats com ara fosfolipases, lisofosfolipasa, colesterol esterasa, cutinasa o activitats amidasa.[1] [9]

Estructura[modifica]

Aquest enzim està present en molts tipus d'organismes. Actualment, trobem unes cent estructures tridimensionals de lipases a la base de dades [1] [9]

Tot i les seves diferències en l'estructura primària, tots els tipus de lipases tenen una similitud en l'estructura tridimensional que és el plec α/β hidrolasa, i tenen unes característiques catalítques idèntiques.[9] Aquest plec consisteix en un eix central, on hi trobem les 8 fulles β. Les fulles β3 fins β8 estan unides per les hèlix α. El nombre de fulles β i les posicions espacials de les hèlix α difereixen entre els diferents tipus de lipasa.

Tipus[modifica]

Les lipases són enzims relativament específics en la seva activitat catalítica i alguns es distingeixen per la seva alta estereoespecificitat. Els triacilglicerols són molècules estructuralment asimètriques, de manera que cada unió del glicerol amb un àcid gras particular és diferent de qualsevol altra, depenent de la posició de la unió de l'àcid gras amb el respectiu grup hidroxil del glicerol. Cada unió es designa mitjançant una lletra (a, b, o g, en la nomenclatura antiga) o més específicament com sn-1, sn-2 i sn-3 (sn= enumeració estereoespecífica).[10] L'estereoespecificitat de les lipases es referirà a la capacitat d'aquests enzims per distingir i hidrolitzar de forma específica un o alguns dels enllaços èster de l'àcid gras amb el glicerol en les posicions sn-1, sn-2 o sn-3.

En microorganismes les lipases intervenen també en la digestió de greixos, la reconstitució de l'organisme i el metabolisme lipoproteic. Les cèl·lules vegetals les produïxen per a fabricar reserves d'energia.

Ús diagnòstic[modifica]

Es poden fer proves de sang per a lipasa per ajudar a investigar i diagnosticar pancreatitis aguda i altres trastorns del pàncrees.[11]

Vegeu també[modifica]

Referències[modifica]

  1. ↑ 1,0 1,1 1,2 1,3 Georgina Sandoval. Lipases and phospholipases: methods and protocols (en anglès). Humana Totowa, NJ, 17-03-2012, p. 3. ISBN 978-1-61779-599-2. 
  2. ↑ Patel, Naveen; Rai, Dhananjai; Shivam; Shahane, Shraddha; Mishra, Umesh «Lipases: Sources, Production, Purification, and Applications» (en anglès). Recent Patents on Biotechnology, 13, 1, 01-02-2019, pàg. 45–56. DOI: 10.2174/1872208312666181029093333.
  3. ↑ «Expasy» (en anglès). SIB Swiss Institute of Bioinformatics, 16-04-2024. [Consulta: 16 abril 2024].
  4. ↑ «Expasy» (en anglès). SIB Swiss Institute of Bioinformatics, 16-04-2024. [Consulta: 16 abril 2024].
  5. ↑ «International union of biochemistry and molecular biology» (en anglès), 18-04-2024. [Consulta: 18 abril 2024].
  6. ↑ «National Library of Medicine» (en anglès), 20-04-2024. [Consulta: PubMed Central].
  7. ↑ [enllaç sense format] http://www.iqb.es/digestivo/fisiologia/
  8. ↑ 8,0 8,1 [enllaç sense format] http://www.mailxmail.com
  9. ↑ 9,0 9,1 9,2 (ed.) Julio Polaina i (ed.) Andrew P. MacCabe. Industrial Enzymes: Structure, Function and Applications (en anglès). Springer. ISBN ISBN 978-1-4020-5376-4. 
  10. ↑ «IUPAC-IUB Commission on Biochemical Nomenclature (CBN)». European Journal of Biochemistry, 2, 2, 01-09-1967, pàg. 127–131. DOI: 10.1111/j.1432-1033.1967.tb00116.x. PMID: 6078528.
  11. ↑ «Lipase – TheTest». Lab Tests Online.
A Wikimedia Commons hi ha contingut multimèdia relatiu a: Lipasa
Obtingut de «https://ca.wikipedia.org/w/index.php?title=Lipasa&oldid=33497519»